لگيموگلوبين

لگيموگلوبين من فول الصويا.

لگيموگلوبين (Leghemoglobin وأيضاً leghaemoglobin أو legoglobin) هو حامل للنيتروجين أو الأكسجين وپروتين الهيم الموجود في العقدة الجذرية مثبتة النيتروجين للنباتات البقولية. يُنتج بواسطة البقوليات كرد فعل لاستعمار الجذور بواسطة الجراثيم مثبتة النيتروجين، المسماة بالريزوبيا، كجزء من تبادل المنفعة بين النبات والجراثيم: الجذور غير مستعمرة من قبل الريزوبيا لا تُنتج اللگيموگلوبين. يتششابه اللگيموگلوبين كيميائياً وبنيوياً مع الهيموگلوبين، ومثله مثل الهيموگلوبين، فهو أحمر اللون. الهولوپروتين (الپروتين + مساعد الهيم) يعتقد بشكل كبير أنها منتج من النبات والجراثيم التي تقوم بانتاج الأپوپروتين بواسطة النبات والهيم (ذرة حديد مرتبطة في حلقة پورفيرين) والذي يتم إنتاج عن طريق الجراثيم.[1] إلا أنه من خلال بعض الأدلة يتضح أن شاردة الهيم تُنتج أيضاً بواسطة النبات.[2]

في النباتات المستعمرة من قبل الريزوبيا، مثل البرسيم الحجازي أو فول الصويا، وجود الأكسجين في العقد الجذرية من شأنه أو يولد نشاطاً للنيتروجيناز الحساس للأكسجين- الإنزيم المسئول عن تثبيت نيتروجين الغلاف الجوي. يحافظ اللگيموگلوبين على تركيز الأكسجين الحر في سيتوپرزم الخلايا النباتية المصابة لضمان عمل العقد الجذرية بشكل صحيح. يتمتع اللگيموگلوبين بتقارب عالي للأكسجين (Km ~ 0.01 µM)، حوالي عشرة أضعاف سلسلة β في الهيموگلوبين البشري. هذا من شأنه أن يسمح لتركيز الأكسجين بالإنخفاض بدرجة كافية يمكن النيتروجيناز من العمل، لكنه يكون مرتفعاً بدرجة كافية كي تمد الجراثيم بالأكسجين اللازم للتنفس.

بالرغم من أنه كان يعتقد بأن اللگيموگلوبين يوفر عازل للأكسجين العقدي، إلا أن الدراسات الحديثة أظهرت أنه يخزن فقط كمية كافية من الأكسجين لدعم تنفس العقد لبضعة ثواني.[3] تساعد وظيفته على توفير الأكسجين لتنفس الخلايا الجرثومية التكافلية بطريقة مماثلة لما يقوم به الهيموگلوبين بنقل الأكسجين من أجل تنفس الأنسجة في الحيوانات.[4]

وثمة نباتات أخرى، مثل نوع الكزوارينا، التي هي نبات شعاعي الجذر، تنتج هيموگلوبين في عقدها الجذرية التكافلية.[5]

. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .

استخدامات

في 17 نوفمبر 2017، أعلنت سلسلة مطاعم بير برگر Bareburger أن واحد من كل خمس سندويتشات هامبورگر هي من البرگر المستحيل Impossible Burgers البديل النباتي للحم البقري والمصنوع من لگيموگلوبين. "البرجر المستحيل" يستحيل تمييزه عن اللحم البقري، ويتطلب انتاجه 95% استخدام أقل للأراضي، و 74% ماء أقل، و ينبعث لإنتاجه 87% أقل من غاز الدفيئة.[6]


انظر أيضاً

الهامش

  1. ^ O'Brian MR, Kirshbom PM, Maier RJ (1987). "Bacterial heme synthesis is required for expression of the leghemoglobin holoprotein but not the apoprotein in soybean root nodules". Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 84 (23): 8390–8393. doi:10.1073/pnas.84.23.8390. PMC 299548. PMID 3479799.
  2. ^ Santana MA, Pihakaski-Maunsbach K, Sandal N, Marcker KA, Smith AG (1998). "Evidence that the plant host synthesizes the heme moiety of leghemoglobin in root nodules". Plant Physiol. 116 (4): 1259–1269. doi:10.1104/pp.116.4.1259. PMC 35032. PMID 9536042.
  3. ^ Denison RF, Harter BL (1995). "Nitrate Effects on Nodule Oxygen Permeability and Leghemoglobin (Nodule Oximetry and Computer Modeling)". Plant Physiol. 107 (4): 1355–1364. doi:10.1104/pp.107.4.1355. PMC 157270. PMID 12228439.
  4. ^ Ludwig, R. A.; de Vries, G. E. (1986). "Biochemical physiology of Rhizobium dinitrogen fixation". In Broughton, W. J.; Pühler, S. (eds.). Nitrogen Fixation, Vol. 4: Molecular Biology. Oxford, UK: Clarendon University Press. pp. 50–69. ISBN 0-19-854575-4.
  5. ^ Jacobsen-Lyon K, Jensen EO, Jørgensen JE, Marcker KA, Peacock WJ, Dennis ES (1995). "Symbiotic and nonsymbiotic hemoglobin genes of Casuarina glauca". The Plant Cell. 7 (2): 213–23. doi:10.1105/tpc.7.2.213. PMC 160777. PMID 7756831.
  6. ^ Ronald Bailey (2017-11-17). "Finally Fake Meat that Tastes Deliciously Like the Real Thing". reason.com.

للاستزادة