كيموترپسن Chymotrypsin هو إنزيم هضمي المكون من عصارة البنكرياس يعمل في الاثني عشر حيث ينفذ تحلل البروتينات ، وتفكيك البروتينات والمكونات البروتينية.[2] كيموتربسن يفكك إختياريا رابطة الببتيل أميد من ناحية الكربوكسيل من رابطة الأميد(ال بى1 موضع) هو كبير كاره للماءحمض أميني (التيروزين, التربتوفان، و فينيل ألانين) هذه الأحماض الأمينية تحتوي على حلقة عطرية في سلسلة جانبية التى تلائم الجيب الكاره للماء(ال إس 1 موضع) من الانزيم. يتم تنشيطه في وجود التربسين. الكاره للماء والتكامل بين شكل الببتيد ركيزة الإنزيمبى1 السلسلة الجانبيةإس1 تجويف الإرتباط يرجع إليها تعيين الإرتكاز لهذا الإنزيم.[3][4] كيموتربسين أيضا يقوم بتحلل روابط الأميد الأخرى في الببتيدات بمعدلات أبطأ، وخاصة تلك التي تحتوي على يسين في موضع ميثيونين فيP1 .
ويتم تصنيع كيموترپسين في البنكرياس من قبل التخليق الحيوى البروتينى باعتبارها مركب يسمى مولد الكيموتربسين وهو غير نشط إنزيميا, ويتم انشقاقه من قبل التربسين إلى قسمين لم يزالا متصلتين عبر رابطة S-S ، وجزيئات مولدالكيموتربسين المشقوق تفعل بعضها البعض عن طريق إزالة اثنين من الببتيدات الصغيرة في Trans proteolysisحيث يتحلل الجزيء البروتيني الناتج إلى كيموتربسين نشط ، لمدة ثلاثة جزيئات ببتيد مترابطة عبر روابط ثاني كبريتيد.
العمل وحركية كيموتربسين
في الجسم الحي، كيموتربسين هو انزيم بروتينى (سيرين البروتياز) التي تعمل في الجهاز الهضمي من العديد من الكائنات الحية. أنه يسهل انشقاق روابط الببتيد بواسطة تفاعل التحلل المائى , والتي على الرغم من كونها مواتية من ناحية الديناميكا الحرارية فإنها تحدث ببطء شديد في ظل عدم وجود الحافز. ركائز رئيسية من كيموتربسين تشمل التربتوفان،التيروزين، الفنيل الأنين، ليوسين، وميثيونين، التى تفككت من ناحية وصلة الكاربوكسيل. مثل العديد من البروتياز، كيموتربسين سوف يقوم أيضا بتحلل روابط أميد مائيا في المختبر، و هى ميزة قد مكنت من إستخدام نظير ركيزة مثل N-acetyl-L-phenylalanine p-nitrophenyl أميد لفحوصات انزيمية.
Mechanism of peptide bond cleavage in α-chymotrypsin
ويفكك كيموترپسن روابط الپپتيد من خلال العمل على مجموعة الكربونيل التى تتفاعل مع نيوكليوفيل فعال، و بقايا سيرين 195 يقع في موقع نشط للانزيم، التي تصبح لفترة وجيزة مستبعدة تساهميا إلى الركيزة، وتشكيل انزيم الركيزة المتوسطة. جنبا إلى جنب مع الحمض الأميني 57 و حمض الأسپارتيك 102، يشكل هذا بقايا سيرين في الثالوث الحفاز من موقع نشط.
^Berger A, Schechter I (1970). "Mapping the active site of papain with the aid of peptide substrates and inhibitors". Philos. Trans. R. Soc. Lond., B, Biol. Sci. 257 (813): 249–64. doi:10.1098/rstb.1970.0024. PMID4399049. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)
