آنكسين إيه 2

(تم التحويل من Annexin A2)
ANXA2
Available structures
PDBOrtholog search: PDBe RCSB
Identifiers
AliasesANXA2, ANX2, ANX2L4, CAL1H, HEL-S-270, LIP2, LPC2, LPC2D, P36, PAP-IV, annexin A2
External IDsOMIM: 151740 MGI: 88246 HomoloGene: 20857 GeneCards: ANXA2
Orthologs
SpeciesHumanMouse
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (mRNA)

NM_001002858، NM_001136015، NM_004039، XM_017022090، XM_017022091، XM_017022092، XM_017022093، XM_024449908 NM_001002857، NM_001002858، NM_001136015، NM_004039، XM_017022090، XM_017022091، XM_017022092، XM_017022093، XM_024449908

XM_006510796 NM_007585، XM_006510796

RefSeq (protein)

NP_001002858، NP_001129487، NP_004030، XP_016877579، XP_016877580، XP_016877581، XP_016877582، XP_024305676 NP_001002857، NP_001002858، NP_001129487، NP_004030، XP_016877579، XP_016877580، XP_016877581، XP_016877582، XP_024305676

XP_006510859 NP_031611، XP_006510859

Location (UCSC)n/aChr 9: 69.36 – 69.4 Mb
PubMed search[2][3]
Wikidata
View/Edit HumanView/Edit Mouse

آنكسين إيه 2 (Annexin A2)، يُعرف أيضاً باسم آنكسين 2 (annexin II)، هو پروتين في البشر يرمزه الجين ANXA2.[4]

يشارك آنكسين 2 في العمليات الخلوية المتنوعة مثل حركية الخلية (خاصةً الخلايا الظهارية)، وربط المجمعات الپروتينية المرتبطة بغشاء الهيكل الخلوي الأكتيني، الالتقام الخلوي، انحلال الفبرين، تشكيل القنوات الأيونية، وتفاعلات المصفوفة الخلوية.

وهو پروتين مرتبط بالدهون الفوسفورية يعتمد على الكالسيوم وتتمثل وظيفته في المساعدة في تنظيم الإخراج الخلوي من الپروتينات داخل الخلايا إلى النطاق خارج الخلية. آنكسين 2 هو پروتين متعدد النمط الظاهري مما يعني أن وظيفته تعتمد على المكان والزمان في الجسم.

. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .

الجين

جين ANXA2، الذي يقع في 15q22.2، يحتوي على ثلاثة جينات كاذبة موجودة في الكروموسومات 4 و9 و10 على التوالي. عُثر على متغيرات نسخ متعددة مقسمة بدلاً من ذلك ترميز أشكالًا إسوية مختلفة لهذا الجين.[5]


الوظيفة

هذا الپروتين هو عضو في عائلة الآنكسينات. يلعب أعضاء عائلة الپروتين المرتبط بالدهون الفوفسورية المعتمدة على الكالسيوم دورًا في تنظيم النمو الخلوي ومسارات نقل الإشارة. يعمل هذا الپروتين كعامل أوتوكرين يزيد من تكوين ناقضات العظم والارتشاف العظمي.[5] تحد التنظيم اللاجيني لآنكسين 2 كعامل محدد رئيسي لتحول اللُحمة المتوسطة في أورام المخ.[6] يساهم نقص جين ANXA2 الأمومي في الغزو السطحي التساقطي بواسطة خلايا الأرومة الخلوية المغذية للمشيمية. تسلط هذه النتائج الضوء على مساهمة الأمهات في التسبب في تسمم الحمل.[7]

كما اقترح أن آنكسين 2 يعمل داخل الخلية على فرز الجسيمات الداخلية وخارج الخلية في التفاعلات المناعة للتخثر.

التفاعلات

يظهر آنكسين 2 تفاعلاً مع الپروهيبتين،[8] CEACAM1،[9] S100A10،[10][11] PCNA،[12] العامل إتش المتمم،[13] وعدد من العوامل الڤيروسية بما في ذلك HPV16 capsid protein L2 الأصغر.[14][15]

انظر أيضاً

المصادر

  1. ^ أ ب ت GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000032231 - Ensembl, May 2017
  2. ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  3. ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. ^ Takahashi S, Reddy SV, Chirgwin JM, Devlin R, Haipek C, Anderson J, Roodman GD (November 1994). "Cloning and identification of annexin II as an autocrine/paracrine factor that increases osteoclast formation and bone resorption". The Journal of Biological Chemistry. 269 (46): 28696–28701. doi:10.1016/S0021-9258(19)61961-7. PMID 7961821.
  5. ^ أ ب "Entrez Gene: ANXA2 annexin A2".
  6. ^ Kling T, Ferrarese R, Ó hAilín D, Johansson P, Heiland DH, Dai F, et al. (October 2016). "Integrative Modeling Reveals Annexin A2-mediated Epigenetic Control of Mesenchymal Glioblastoma". EBioMedicine. 12: 72–85. doi:10.1016/j.ebiom.2016.08.050. PMC 5078587. PMID 27667176.
  7. ^ Ng SW, Norwitz GA, Pavlicev M, Tilburgs T, Simón C, Norwitz ER (June 2020). "Endometrial Decidualization: The Primary Driver of Pregnancy Health". International Journal of Molecular Sciences. 21 (11): 4092. doi:10.3390/ijms21114092. PMC 7312091. PMID 32521725.
  8. ^ Bacher S, Achatz G, Schmitz ML, Lamers MC (December 2002). "Prohibitin and prohibitone are contained in high-molecular weight complexes and interact with alpha-actinin and annexin A2". Biochimie. 84 (12): 1207–1220. doi:10.1016/S0300-9084(02)00027-5. PMID 12628297.
  9. ^ Kirshner J, Schumann D, Shively JE (December 2003). "CEACAM1, a cell-cell adhesion molecule, directly associates with annexin II in a three-dimensional model of mammary morphogenesis". The Journal of Biological Chemistry. 278 (50): 50338–50345. doi:10.1074/jbc.M309115200. PMID 14522961.
  10. ^ Réty S, Sopkova J, Renouard M, Osterloh D, Gerke V, Tabaries S, et al. (January 1999). "The crystal structure of a complex of p11 with the annexin II N-terminal peptide". Nature Structural Biology. 6 (1): 89–95. doi:10.1038/4965. PMID 9886297. S2CID 26400923.
  11. ^ He KL, Deora AB, Xiong H, Ling Q, Weksler BB, Niesvizky R, Hajjar KA (July 2008). "Endothelial cell annexin A2 regulates polyubiquitination and degradation of its binding partner S100A10/p11". The Journal of Biological Chemistry. 283 (28): 19192–19200. doi:10.1074/jbc.M800100200. PMC 2443646. PMID 18434302.
  12. ^ Ohta S, Shiomi Y, Sugimoto K, Obuse C, Tsurimoto T (October 2002). "A proteomics approach to identify proliferating cell nuclear antigen (PCNA)-binding proteins in human cell lysates. Identification of the human CHL12/RFCs2-5 complex as a novel PCNA-binding protein". The Journal of Biological Chemistry. 277 (43): 40362–40367. doi:10.1074/jbc.M206194200. PMID 12171929.
  13. ^ Leffler J, Herbert AP, Norström E, Schmidt CQ, Barlow PN, Blom AM, Martin M (February 2010). "Annexin-II, DNA, and histones serve as factor H ligands on the surface of apoptotic cells". The Journal of Biological Chemistry. 285 (6): 3766–3776. doi:10.1074/jbc.M109.045427. PMC 2823518. PMID 19951950.
  14. ^ Woodham AW, Da Silva DM, Skeate JG, Raff AB, Ambroso MR, Brand HE, et al. (2012). "The S100A10 subunit of the annexin A2 heterotetramer facilitates L2-mediated human papillomavirus infection". PLOS ONE. 7 (8): e43519. Bibcode:2012PLoSO...743519W. doi:10.1371/journal.pone.0043519. PMC 3425544. PMID 22927980.
  15. ^ Woodham AW, Raff AB, Raff LM, Da Silva DM, Yan L, Skeate JG, et al. (May 2014). "Inhibition of Langerhans cell maturation by human papillomavirus type 16: a novel role for the annexin A2 heterotetramer in immune suppression". Journal of Immunology. 192 (10): 4748–4757. doi:10.4049/jimmunol.1303190. PMC 4019435. PMID 24719459.

قراءات إضافية


. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .

وصلات خارجية