كتالاز

كتالاز
Catalase-1DGF.png
المميزات
الرمز CAT
Entrez 847
HUGO 1516
OMIM 115500
RefSeq NM_001752
UniProt P04040
بيانات أخرى
الموقع كر. 11 p13

كاتالاز بالإنگليزية: Catalase هو إنزيم منتشر في الكائنات الحية. تتضمن وظائفه تحفيز تحلل بيروكسيد الهيدروجين إلى ماء وأكسجين. يتميز كاتالاز عن باقي الإنزيمات بحصوله على أعلى معدلات إنقلاب؛ حيث يستطيع جزيء واحد فقط تحويل 83,000 جزيء من بيروكسيد الهيدروجين إلى ماء وأكسجين في الثانية.

ينتشر كتالاز في الأنسجة النباتية ومعظم الكائنات الهوائية وبعض الكائنات اختيارية اللا هوائية.

. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .

الطبيعة الكيميائية

الكتالاز من الإنزيمات الحديدوبورفيرينية. يتكون الكتالاز من مجموعتين؛ وحدة البروتين والمجموعة النشطة ، وهى مجموعة تعويضية تشبه هيموجلوبين الدم وتسمى الهيماتين. يرتبط البروتين بالمجموعة النشطة عن طريق المجاميع الكربوكسيل الموجودة به.

عندما يختلف مصدر الكتالاز فإن خصائصه ستختلف أيضاً ، مثل الوزن الجزيئي ونشاطه الخ.. والاختلافات بين نوع الكتالاز وغيره تكون في أساساً في تركيب البروتين وفي عدد المجاميع التعويضية (الهيماتين). وعن طريق تقدير كثافة الطيف التي تعود للبروتوهيماتين ومحتوى الإنزيم من الحديد ، وجد أن الكتالاز الحيواني يحتوي على 4 مجاميع نشطة (تعويضية) بينما الكتالاز النباتي يحتوي على مجموعة واحدة فقط.

يعتبر كاتالاز من رباعيات الوحدة ويتكون من أربع سلاسل من متعدد الببتيد ، كل سلسلة تحتوي على أكثر من 500 حمض أميني.


آلية الفعل

السبب في تضمين الكتالاز في خانة المواد ذات الفعل الحفزي هو قدرته على تحليل فوق أكسيد الهيدروجين إلى ماء وأكسجين جزيئي. ولكي يتم هذا التفاعل فإنه يحتاج إلى جزيئين من فوق أكسيد الهيدروجين ، حيث يعمل الأول كمستقبل للإلكترونات والثاني كمعطي لها.

2 H2O2 → 2 H2O + O2

تثبيط الكتالاز

تعمل المركبات الحاجزة لحديد المجموعة الهيماتينية مثل السيانيد والأزايد والسلفايد والهيدروكسيل أمين على تثبيط جميع الإنزيمات الهيدربروتينية (المحتوية على الحديد) ومن ضمنها الكتالاز ، ويتميز الكتالاز بإنه يثبط من قبل مواد أخرى غير متخصصة مثل النيتريت وأيونات الكلور والخلات والفوسفات والكبريتات ، والسبب في ذلك هو مشاركة أو منافسة هذه الأيونات على الأماكن في حديد الإنزيم. كما تؤثر الأحماض على نشاط الكتالاز وتوقفه تماماً حتى عند التركيزات المنخفضة ، والسبب هو إن الحمض يحجز الهيدروكسيل (الخاص بفوق أكسيد الهيدروجين) عن المركز النشط للإنزيم. ومثال على ذلك حمض الفورميك في تركيز منخفض (0,02 مولر).

الوظيفة البيروكسيدية لإنزيم الكتالاز

تحت التركيزات المنخفضة جداً من فوق أكسيد الهيدروجين (هيدروكسيد الهيدروجين) (لا تزيد عن 10-9 مولر) ، يعمل الكتالاز على أكسدة الإيثانول والميثانول والفورمالدهيد والنيترات. وبذلك فإنه يشبه فعل إنزيمات أخرى مثل الكحول ديهيدروجينيز وزانثين أكسيداز وأكسيدات الأحماض الأمينية. ولكن سرعة الأكسدة تكون في هذه الحالة بطيئة مقارنة بالإنزيمات المتخصصة ، وإذا زادت نسبة هيدروكسيد الهيدروجين فإنه سوف يعمل على أكسدته ويتوقف عن أكسدة الكحول.

تأثيره على أوراق النبات

توجد علاقة طردية بين بناء صبغات الكلوروفيل ونشاط الكتالاز ، وذلك يعني إنه عندما ينشط الإنزيم فإن معدلات إنتاج صبغات الكلوروفيل ترتفع. وعندما ينخفض نشاط الإنزيم تنخفض معدلات إنتاج الكلوروفيل. ووجد أن الأوراق الخضراء الشاحبة يكون بها نشاط الكتالاز مرتفع.

الدور الحيوي وتوضع إنزيم الكتالاز

يوجد لدى هيدروكسيد الهيدروجين تأثير سام عندما يزيد تركيزه في الخلية ، ولذلك فكتالاز هام جداً حيث يقوم بتحليل هيدروكسيد الهيدروجين الزائد في الخلية. وبالإضافة إلى ذلك فإنه يقوم بإمداد الأنسجة بالأكسجين الجزيئي حيث يصعب وصول ذلك الأكسجين إلى هذه الأنسجة.

نظائر الكتالاز

يوجد في النبات ما قد يصل إلى 5 نظائر في بعض الأنسجة ، وثلاث نظائر في الإندوسبرم.أما في الإنسان فيوجد هيئتين فقط وهما المرتبط بالجسيمات البروكسيمية والآخر ذائب. وتستعمل النسبة بين هذين في التعرف على بعض الأمراض في الإنسان.


. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .

مراجع

  • إنزيمات الأكسدة والإختزال في مسارات تنفس النبات وطرق تقديرها. مصطفى حلمي مصطفى. كلية الزراعة جامعة عين شمس - مكتبة أوزوريس 2003.