نيتروجيناز

النيتروجيناز
Nitrogenase
Nitrogenase.png
Identifiers
EC number 1.18.6.1
CAS number 9013-04-1
Databases
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
KEGG KEGG entry
MetaCyc metabolic pathway
PRIAM profile
PDB structures RCSB PDB PDBe PDBsum

النيتروجيناز ( EC 1.18.6.1 EC 1.19.6.1 )، هي انزيمات تنتجها بعض أنواع البكتريا، مثل البكتريا الزرقاء (العتائق الزرقاء-الخضراء). هذه الانزيمات مسئولة عن اختزال النيتروجين (N2) إلى الأمونيا (NH3). النيتروجيناز هي فصيلة الانزيمات الوحيدة المعروفة التي تحفز هذا التفاعل، والذي يعتبر الخطوة الأساسية في عملية تثبيت النيتروجين. تثبيت النيتروجين مطلوب لجميع أشكال الحياة، حيث يعتبر النيتروجين أساسياً للتخليق الحيوي للجزيئات (النيوكليوتايدات، الأحماض الأمينية) التي تخلق النباتات، الحيوانات والعضيات الأخرى.


. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .

التركيب

للتكوين المتوازن للأمويا من الهيدروجين والنيتروجين الجزيئي حرارة تفاعل سلبية بشكل عام(), the activation energy is very high ().[1] يعمل النيتروجيناز كمحفز، يحد من حاجز الطاقة هذا بحيث يمكن للتفاعل أن يحدث في درجات الحرارة المحيطة.

يتكون مركب النيتروجيناز من پروتينين:

  • The homodimeric Fe protein، ريدوكتاز ذو قدرة اختزال عالية والمسئول عن توريد الإلكترونات.
  • The heterotetrameric MoFe protein، نيتروجيناز يستخدم الإلكترونيات الموردة لاختزال N2 إلى NH3.
تركيب FeMo cofactor يوضع مواضع ارتباط النيتروجيناز.



الآلية

Figure 1: Nitrogenase with key catalytic sites highlighted. There are two sets of catalytic sites within each nitrogenase enzyme.
Figure 2: Nitrogenase with one set of metal clusters magnified. Electrons travel from the Fe-S cluster (yellow) to the P cluster (red), and end at the FeMo-co (orange).


الآلية العامة

شكل 3: مواقع التحفيز المحورية داخل النيتروجيناز. الذرات ملونة بالعناصر. أعلى الشكل: Fe-S Cluster المنتصف: P Cluster Bottom: FeMo-co

N2 + 8 H+ + 8 e + 16 MgATP → 2 NH3 + H2 + 16 MgADP + 16 Pi (1)[2]

N2 + 14 H+ + 12 e + 40 MgATP → 2 NH4 + 3 H2 + 40 MgADP + 40 Pi (2)[3]


نموذج Lowe-Thorneley الحركي

وسائط E0 through E4

شكل 4: نموذج Lowe-Thorneley الحركي لاختزال النيتروجين إلى أمونيا بواسطة النيتروجيناز.



المسارات المتناوبة والبعيدة لتثبيت النيتروجين

شكل 5: المسارات الآلية المتناوبة والبعيدة لتثبيت النيتروجين في النيتروجيناز.


آلية ربط MgATP

Figure 6: Amino acid residues of nitrogenase that interact with MgATP during catalysis.


تفاصيل آلية أخرى

تفاعلات غير محددة

HC≡CHH2C=CH2
N=N+=O → N2 + H2O
N=N=N → N2 + NH3
C≡N CH4, NH3, H3C–CH3, H2C=CH2 (CH3NH2)
N≡C–R → RCH3 + NH3
C≡N–R → CH4, H3C–CH3, H2C=CH2, C3H8, C3H6, RNH2
O=C=SCO + H2S [4][5]
O=C=O → CO + H2O [4]
S=C=N → H2S + HCN [5]
O=C=N → H2O + HCN, CO + NH3 [5]


العضيات التي تخلق النيتروجيناز

هناك نوعان من البكتريا التي تخلق النيتروجيناز وهي مطلوبة لتثبيت النيتروجين. وهي:

المشابه مع الپروتينات الأخرى

. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .

معيار نشاط النيتروجيناز

انظر أيضاً

المصادر

  1. ^ Modak, J. M. (2002). "Haber Process for Ammonia Synthesis". Resonance. 7: 69–77. doi:10.1007/bf02836187. {{cite journal}}: Unknown parameter |name-list-format= ignored (|name-list-style= suggested) (help)
  2. ^ خطأ استشهاد: وسم <ref> غير صحيح؛ لا نص تم توفيره للمراجع المسماة Hoffman_2014
  3. ^ Sippel D, Einsle O (2017-07-10). "The structure of vanadium nitrogenase reveals an unusual bridging ligand". Nature Chemical Biology. 13: 956–960. doi:10.1038/nchembio.2428.
  4. ^ أ ب Seefeldt LC, Rasche ME, Ensign SA (April 1995). "Carbonyl sulfide and carbon dioxide as new substrates, and carbon disulfide as a new inhibitor, of nitrogenase". Biochemistry. 34 (16): 5382–9. doi:10.1021/bi00016a009. PMID 7727396.
  5. ^ أ ب ت Rasche ME, Seefeldt LC (July 1997). "Reduction of thiocyanate, cyanate, and carbon disulfide by nitrogenase: kinetic characterization and EPR spectroscopic analysis". Biochemistry. 36 (28): 8574–85. doi:10.1021/bi970217e. PMID 9214303.

قراءات إضافية

وصلات خارجية