تميم العامل (كيمياء حيوية)

(تم التحويل من كو إنزيم)
The succinate dehydrogenase complex showing several cofactors, including flavin, iron-sulfur centers and heme.

تميم العامل cofactor هو مركب كيميائي غير پروتيني مربوط بپروتين ومطلوب لنشاط الپروتين الحيوي. هذه البروتينات هي، في الشائع، إنزيمات؛ وتمائم العوامل يمكن اعتبارها "جزيئات مساعدة" تساعد في التحولات الكيميائية الحيوية. ويمكن تصنيف تمائم العوامل بالاعتماد على مدى وثوق الارتباط بإنزيم، فتمائم العوامل ضعيفة الارتباط تسمى coenzymes وتمائم العوامل قوية الارتباط تسمى مجموعات تعويضية prosthetic groups. وتقصر بعض المصادر استعمال المصطلح "تميم العامل cofactor" على المواد غير العضوية فقط.[1][2] والإنزيم غير النشط، بدون تميم العامل ، يسمى apoenzyme، بينما الإنزيم الكامل مع تميم العامل هو إنزيم كامل holoenzyme.[3]

. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .

غير العضوية

الأيونات الفلزية

للمزيد من المعلومات: [[:پروتين فلزي]]

في العديد من الحالات، يتضمن تميم العامل كلاً من مكونات غير عضوية وعضوية. أحد الفئات المتنوعة للأمثلة هي بروتينات هيم haem، التي تتكون من حلقة پورفيرين porphyrin منسـَقة مع الحديد.

الأيون أمثلة للإنزيمات المحتوية لهذا الأيون
نحاسيك Cytochrome oxidase
حديدوز وحديديك Catalase
Cytochrome (via Heme)
Nitrogenase
Hydrogenase
مغنسيوم Glucose 6-phosphatase
Hexokinase
منگنيز Arginase
موليبدنم Nitrate reductase
نيكل Urease
سلنيوم Glutathione peroxidase
زنك Alcohol dehydrogenase
Carbonic anhydrase
DNA polymerase
عنقود [Fe2S2] بسيط يحتوي ذرتي حديد وذرتي كبريت، منسقتان بأربع protein cysteine residues.

عناقيد الحديد-الكبريت

للمزيد من المعلومات: پروتين الحديد-كبريت

الڤيتامينات ومشتقاتها

تميم العامل الڤيتامين مكون اضافي الزمرة الكيميائية المنقولة التوزيع
Thiamine pyrophosphate [4] ثيامين (B1) None 2-carbon groups, α cleavage البكتريا والعتائق وحقيقيات النوى
NAD+ and NADP+ [5] نياسين (B3) ADP Electrons البكتريا والعتائق وحقيقيات النوى
Pyridoxal phosphate [6] Pyridoxine (B6) None Amino and carboxyl groups البكتريا والعتائق وحقيقيات النوى
Lipoamide [3] Lipoic acid None electrons, acyl groups البكتريا والعتائق وحقيقيات النوى
Methylcobalamin [7] Vitamin B12 Methyl group acyl groups البكتريا والعتائق وحقيقيات النوى
Cobalamine [3] Cobalamine (B12) None هيدروجين, alkyl groups البكتريا والعتائق وحقيقيات النوى
Biotin [8] Biotin (H) None CO2 البكتريا والعتائق وحقيقيات النوى
Coenzyme A [9] Pantothenic acid (B5) ADP Acetyl group and other acyl groups البكتريا والعتائق وحقيقيات النوى
Tetrahydrofolic acid [10] Folic acid (B9) Glutamate residues Methyl, formyl, methylene and formimino groups البكتريا والعتائق وحقيقيات النوى
Menaquinone [11] Vitamin K None Carbonyl group and electrons البكتريا والعتائق وحقيقيات النوى
Ascorbic acid [12] Vitamin C None Electrons البكتريا والعتائق وحقيقيات النوى
Flavin mononucleotide [13] ريبوفلاڤين (B2) None الإلكترونات البكتريا والعتائق وحقيقيات النوى
Flavin adenine dinucleotide [13] ريبوفلاڤين (B2) None Electrons البكتريا والعتائق وحقيقيات النوى
Coenzyme F420 [14] ريبوفلاڤين (B2) Amino acids الإلكترونات Methanogens وبعض البكتريا

لا ڤيتامينات

تميم العامل الزمرة الكيميائية المنقولة التوزيع
Adenosine triphosphate [15] Phosphate group بكتريا, archaea وحقيقيات النوى
S-Adenosyl methionine [16] Methyl group بكتريا, archaea وحقيقيات النوى
Coenzyme B [17] Electrons Methanogens
Coenzyme M [18][19] Methyl group Methanogens
Coenzyme Q [20] Electrons البكتريا والعتائق وحقيقيات النوى
Cytidine triphosphate [21] Diacylglycerols and lipid head groups البكتريا والعتائق وحقيقيات النوى
Glutathione [22][23] Electrons Some bacteria and most eukaryotes
Heme [24] Electrons البكتريا والعتائق وحقيقيات النوى
Methanofuran [25] Formyl group Methanogens
Molybdopterin [26][27] Oxygen atoms البكتريا والعتائق وحقيقيات النوى
Nucleotide sugars [28] Monosaccharides البكتريا والعتائق وحقيقيات النوى
3'-Phosphoadenosine-5'-phosphosulfate [29] Sulfate group البكتريا والعتائق وحقيقيات النوى
Pyrroloquinoline quinone [30] Electrons Bacteria
Tetrahydrobiopterin [31] Oxygen atom and electrons البكتريا والعتائق وحقيقيات النوى
Tetrahydromethanopterin [32] Methyl group Methanogens

تمائم العوامل كوسائط أيضية

The redox reactions of nicotinamide adenine dinucleotide.


انظر أيضاً

الهامش

  1. ^ "coenzymes and cofactors". Retrieved 2007-11-17.
  2. ^ "Enzyme Cofactors". Retrieved 2007-11-17.
  3. ^ أ ب ت Sauke, David J.; Metzler, David E.; Metzler, Carol M. (2001). Biochemistry: the chemical reactions of living cells (2nd ed.). San Diego: Harcourt/Academic Press. ISBN 0-12-492540-5.{{cite book}}: CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  4. ^ Frank RA, Leeper FJ, Luisi BF (2007). "Structure, mechanism and catalytic duality of thiamine-dependent enzymes". Cell. Mol. Life Sci. 64 (7–8): 892–905. doi:10.1007/s00018-007-6423-5. PMID 17429582.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  5. ^ خطأ استشهاد: وسم <ref> غير صحيح؛ لا نص تم توفيره للمراجع المسماة Pollak
  6. ^ Eliot AC, Kirsch JF (2004). "Pyridoxal phosphate enzymes: mechanistic, structural, and evolutionary considerations". Annu. Rev. Biochem. 73: 383–415. doi:10.1146/annurev.biochem.73.011303.074021. PMID 15189147.
  7. ^ Banerjee R, Ragsdale SW (2003). "The many faces of vitamin B12: catalysis by cobalamin-dependent enzymes". Annu. Rev. Biochem. 72: 209–47. doi:10.1146/annurev.biochem.72.121801.161828. PMID 14527323.
  8. ^ Jitrapakdee S, Wallace JC (2003). "The biotin enzyme family: conserved structural motifs and domain rearrangements". Curr. Protein Pept. Sci. 4 (3): 217–29. doi:10.2174/1389203033487199. PMID 12769720.
  9. ^ Leonardi R, Zhang YM, Rock CO, Jackowski S (2005). "Coenzyme A: back in action". Prog. Lipid Res. 44 (2–3): 125–53. doi:10.1016/j.plipres.2005.04.001. PMID 15893380.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  10. ^ Donnelly JG (2001). "Folic acid". Crit Rev Clin Lab Sci. 38 (3): 183–223. doi:10.1080/20014091084209. PMID 11451208.
  11. ^ Søballe B, Poole RK (1999). "Microbial ubiquinones: multiple roles in respiration, gene regulation and oxidative stress management" (PDF). Microbiology (Reading, Engl.). 145 ( Pt 8): 1817–30. PMID 10463148.
  12. ^ Linster CL, Van Schaftingen E (2007). "Vitamin C. Biosynthesis, recycling and degradation in mammals". Febs J. 274 (1): 1–22. doi:10.1111/j.1742-4658.2006.05607.x. PMID 17222174.
  13. ^ أ ب Joosten V, van Berkel WJ (2007). "Flavoenzymes". Curr Opin Chem Biol. 11 (2): 195–202. doi:10.1016/j.cbpa.2007.01.010. PMID 17275397.
  14. ^ Mack M, Grill S (2006). "Riboflavin analogs and inhibitors of riboflavin biosynthesis". Appl. Microbiol. Biotechnol. 71 (3): 265–75. doi:10.1007/s00253-006-0421-7. PMID 16607521.
  15. ^ Bugg, Tim (1997). An introduction to enzyme and coenzyme chemistry. Oxford: Blackwell Science. p. 95. ISBN 0-86542-793-3.
  16. ^ Chiang P, Gordon R, Tal J, Zeng G, Doctor B, Pardhasaradhi K, McCann P (1996). "S-Adenosylmethionine and methylation". Faseb J. 10 (4): 471–80. PMID 8647346.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  17. ^ Noll KM, Rinehart KL, Tanner RS, Wolfe RS (1986). "Structure of component B (7-mercaptoheptanoylthreonine phosphate) of the methylcoenzyme M methylreductase system of Methanobacterium thermoautotrophicum". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 83 (12): 4238–42. doi:10.1073/pnas.83.12.4238. PMC 323707. PMID 3086878.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  18. ^ Taylor CD, Wolfe RS (10 August 1974). "Structure and methylation of coenzyme M(HSCH2CH2SO3)". J. Biol. Chem. 249 (15): 4879–85. PMID 4367810.
  19. ^ Balch WE, Wolfe RS (1979). "Specificity and biological distribution of coenzyme M (2-mercaptoethanesulfonic acid)". J. Bacteriol. 137 (1): 256–63. PMC 218444. PMID 104960.
  20. ^ Crane FL (1 December 2001). "Biochemical functions of coenzyme Q10". Journal of the American College of Nutrition. 20 (6): 591–8. PMID 11771674.
  21. ^ Buchanan (2000). Biochemistry & molecular biology of plants (1st ed.). American society of plant physiology. ISBN 0-943088-39-9. {{cite book}}: Unknown parameter |coauthors= ignored (|author= suggested) (help)
  22. ^ Grill D, Tausz T, De Kok LJ (2001). Significance of glutathione in plant adaptation to the environment. Springer. ISBN 1402001789.{{cite book}}: CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  23. ^ Meister A, Anderson ME (1983). "Glutathione". Annu. Rev. Biochem. 52: 711–60. doi:10.1146/annurev.bi.52.070183.003431. PMID 6137189.
  24. ^ Wijayanti N, Katz N, Immenschuh S (2004). "Biology of heme in health and disease". Curr. Med. Chem. 11 (8): 981–6. doi:10.2174/0929867043455521. PMID 15078160.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  25. ^ Vorholt JA, Thauer RK (1997). "The active species of 'CO2' utilized by formylmethanofuran dehydrogenase from methanogenic Archaea". Eur. J. Biochem. 248 (3): 919–24. doi:10.1111/j.1432-1033.1997.00919.x. PMID 9342247.
  26. ^ Mendel RR, Hänsch R (2002). "Molybdoenzymes and molybdenum cofactor in plants". J. Exp. Bot. 53 (375): 1689–98. doi:10.1093/jxb/erf038. PMID 12147719.
  27. ^ Mendel RR, Bittner F (2006). "Cell biology of molybdenum". Biochim. Biophys. Acta. 1763 (7): 621–35. doi:10.1016/j.bbamcr.2006.03.013. PMID 16784786.
  28. ^ Ginsburg V (1978). "Comparative biochemistry of nucleotide-linked sugars". Prog. Clin. Biol. Res. 23: 595–600. PMID 351635.
  29. ^ Negishi M, Pedersen LG, Petrotchenko E; et al. (2001). "Structure and function of sulfotransferases". Arch. Biochem. Biophys. 390 (2): 149–57. doi:10.1006/abbi.2001.2368. PMID 11396917. {{cite journal}}: Explicit use of et al. in: |author= (help)CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  30. ^ Salisbury SA, Forrest HS, Cruse WB, Kennard O (1979). "A novel coenzyme from bacterial primary alcohol dehydrogenases". Nature. 280 (5725): 843–4. doi:10.1038/280843a0. PMID 471057. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (help)CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  31. ^ Thony B, Auerbach G, Blau N (2000). "Tetrahydrobiopterin biosynthesis, regeneration and functions". Biochem J. 347 Pt 1: 1–16. doi:10.1042/0264-6021:3470001. PMC 1220924. PMID 10727395.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  32. ^ DiMarco AA, Bobik TA, Wolfe RS (1990). "Unusual coenzymes of methanogenesis". Annu. Rev. Biochem. 59: 355–94. doi:10.1146/annurev.bi.59.070190.002035. PMID 2115763.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (link)

للاستزادة

  • Bugg, Tim (1997). An introduction to enzyme and coenzyme chemistry. Oxford: Blackwell Science. ISBN 0-86542-793-3.


. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .

وصلات خارجية

تمّ الاسترجاع من "https://www.marefa.org/w/index.php?title=تميم_العامل_(كيمياء_حيوية)&oldid=1608008"