Vancomycin

Vancomycin.png
Vancomycin {{{English}}}
الاسم النظامي (أيوپاك)
الاسم النظامي (أيوپاك)
(1S,2R,18R,19R,22S,25R,28R,40S)-48-{[(2S,3R,4S,5S,6R)-3-{[(2S,4S,5S,6S)-4-amino-5-hydroxy-4,6-dimethyloxan-2-yl]oxy}-4,5-dihydroxy-6-(hydroxymethyl)oxan-2-yl]oxy}-22-(carbamoylmethyl)-5,15-dichloro-2,18,32,35,37-pentahydroxy-19-[(2R)-4-methyl-2-(methylamino)pentanamido]-20,23,26,42,44-pentaoxo-7,13-dioxa-21,24,27,41,43-pentaazaoctacyclo[26.14.2.23,6.214,17.18,12.129,33.010,25.034,39]pentaconta-3,5,8(48),9,11,14,16,29(45),30,32,34,36,38,46,49-pentadecaene-40-carboxylic acid
المعينات Identifiers
رقم CAS 1404-90-6
كود ATC A07AA09 J01XA01
PubChem 14969
بنك العقاقير APRD01287
بيانات كيميائية
الصيغة C66H75Cl2N9O24 
كتلة جزيئية 1449.3 g.mol-1
بيانات الحركية الدوائية Pharmacokinetic
التوافر الحيوي Negligible (oral)
الأيض Excreted unchanged
عمر النصف 4–11 hours (adults)
6-10 days (adults, impaired renal function)
اخراج Renal
اعتبارات علاجية
فئة السلامة أثناء الحمل

B2 (Au), B (U.S.)

الوضع القانوني

S4 (Au), POM (UK), ℞-only (U.S.)

المسارات IV, oral
ملف:Vancomysin AntimicrobAgentsChemother 1990 1342.jpg
Crystal structure of a short peptide L-Lys-D-Ala-D-Ala (bacterial cell wall precursor, in green) bound to vancomycin (blue) through hydrogen bonds. Reported by Knox and Pratt in Antimicrob. Agents. Chemother., 1990 1342-1347

ڤانكوميسين' ڤانكوميسين هو INN مضاد حيوي من مجموعة جليكوبيبتيد glycopeptide يستعمل للوقاية ولعلاج البكتيريا من النوع موجبة الجرام , وغالبا ما يكون هذا المضاد هو الورقة الأخيرة لعلاج العدوى الميكروبية حيث تفشل المضادات الأخرى ولكن.نظرالإزدهار ميكروبات تقاوم ڤانكوميسين فقد أستبدل فى هذا السياق بمضادات مثل linezolid و daptomycin.


Contents

التاريخ

ڤانكوميسين تم فصله أول مرة بواسطة EC Kornfeld working at Eli Lilly Company من عينة من التربة فى غابات بورنيو, وأطلق على الميكروب إسم Amycolatopsis orientalis

[1] من أهم دواعى إستعمال ڤانكوميسين [[المقاومة للبنيسيلين Staphylococcus aureus.[2][3]


التخليق الحيوي

ملف:Vancomycin Modules.png
Figure 1: Modules and Domains of Vancomycin assembly.
ملف:Linear heptapeptide of Vancomycin.png
Figure 2: Linear heptapeptide which consists of modified aromatic rings

Nonribosomal peptide synthesis occurs through distinct modules that can load and ex the protein by one amino acid through the amide bond formation at the contact sites of the activating domains. [4] Each module typically consists of an adenylation (A) domain, a peptidyl carrier protein (PCP) domain, and a condensation (C) or elongation domain. In the A domain, the specific amino acid is activated by converting into an aminoacyl adenylate enzyme complex attached to a 4’phosphopantetheine cofactor by thioesterification [5] [6] The complex is then transferred to the PCP domain with the expulsion of AMP. The PCP domain uses the attached 4’-phosphopantethein prosthetic group to load the growing peptide chain and their precursors. [7] The organization of the modules necessary to biosynthesize Vancomycin is shown in Figure 1. In the biosynthesis of Vancomycin, additional modification domains are present, such as the epimerization (E) domain, which is used isomerizes the amino acid from one stereochemistry to another, and a thioesterase domain (TE) is used as a catalyst for cyclization and releases of the molecule via a thioesterase scission.

ملف:Linear heptapeptide of Vancomycin.png
Figure 2: Linear heptapeptide which consists of modified aromatic rings

Nonribosomal peptide synthesis occurs through distinct modules that can load and extend the protein by one amino acid through the amide bond formation at the contact sites of the activating domains. [4]

ملف:Biosynthesis of Vancomycin.png
Figure 3: Modifications that are necessary for Vancomycin to become biologically active.

الكيمياء والفارماكولوچى

الإستعمالات السريرية

دواعى الإستعمال

التأثيرات الجانبية

إعتبارات الجرعة

الإستعمال عن طريق الفم / طريق الحقن الوريدى

عرض الرجل الأحمر

مراقبة الجرعات الدوائية

السمية

تسمم الكلي

تسمم العصب السمعي

التفاعل مع أدوية يسبب تسمم العصب السمعي

المقاومة للمضاد الحيوى

المقاومة الداخلية

المقاومة المكتسبة

المراجع

  1. ^ Levine DP (2006). "Vancomycin: a history". Clin Infect Dis 42 (Suppl 1): S5-12. doi:10.1086/491709. 
  2. ^ Moellering, RC Jr. (2006). "Vancomycin: A 50-Year Reassessment". Clin Infect Dis 42: S3-S4. PMID 16323117. 
  3. ^ Donald P. (2006). "Vancomycin: A History". Clin Infect Dis 42: S5–S12. doi:10.1086/491709. PMID 16323120. 
  4. ^ أ ب van Wageningen AM, Kirkpatrick PN, Williams DH, et al (March 1998). "Sequencing and analysis of genes involved in the biosynthesis of a vancomycin group antibiotic". Chem. Biol. 5 (3): 155–62. PMID 9545426. 
  5. ^ Schlumbohm W, Stein T, Ullrich C, et al (December 1991). "An active serine is involved in covalent substrate amino acid binding at each reaction center of gramicidin S synthetase". J. Biol. Chem. 266 (34): 23135–41. PMID 1744112. 
  6. ^ Stein T, Vater J, Kruft V, et al (June 1996). "The multiple carrier model of nonribosomal peptide biosynthesis at modular multienzymatic templates". J. Biol. Chem. 271 (26): 15428–35. PMID 8663196. 
  7. ^ Kohli RM, Walsh CT, Burkart MD (August 2002). "Biomimetic synthesis and optimization of cyclic peptide antibiotics". Nature 418 (6898): 658–61. doi:10.1038/nature00907. PMID 12167866. 

أنظر أيضا

وصلات خارجية

ar:فانكومايسن